La glycine (symbole Gly ou G;[6] /lasine/) est une sorte d’acide aminé. [7] est un acide aminé avec un seul atome d’hydrogène comme chaîne latérale. Il a la formule chimique NH2CH2COOH et est l’acide aminé stable le plus simple (l’acide carbamique est instable). L’un des acides aminés protéinogènes est la glycine. Il est codé par tous les codons commençant par la lettre GG (GGU, GGC, GGA, GGG). En raison de sa nature compacte, la glycine est essentielle pour le développement des hélices alpha dans la structure des protéines secondaires. C’est également l’acide aminé le plus répandu dans les triples hélices de collagène pour la même raison. L’interférence avec la libération de glycine à l’intérieur de la moelle épinière (comme lors d’une infection à Clostridium tetani) peut produire une paralysie spastique en raison d’une contraction musculaire incontrôlée.
La glycine est une substance cristalline incolore au goût agréable. C’est le seul acide aminé protéinogène qui est achiral. Parce qu’il n’a qu’un seul atome d’hydrogène sur sa chaîne latérale, il peut être utilisé à la fois dans des environnements hydrophiles et hydrophobes. Le glycyle est le radical acyle. Henri Braconnot, un scientifique français, a découvert la glycine en 1820 lorsqu’il a utilisé de l’acide sulfurique pour hydrolyser la gélatine. [8] Il l’a d’abord appelé “sucre de gélatine,”[9][10], mais le scientifique français Jean-Baptiste Boussingault a démontré qu’il comprenait de l’azote. [11] Le terme “glycocoll” a été proposé par le scientifique américain Eben Norton Horsford, qui était à l’époque un étudiant du chimiste allemand Justus von Liebig; néanmoins, le chimiste suédois Berzelius préféra le mot plus simple « glycine ». [14] [15] Son nom est dérivé du terme grec « goût sucré »[16] (qui est également lié aux préfixes glyco- et gluco-, comme dans la glycoprotéine et le glucose). Auguste Cahours, un scientifique français, a découvert que la glycine était une amine de l’acide acétique en 1858. [17] Bien que la glycine puisse être récupérée à partir de protéines hydrolysées, elle n’est pas utilisée dans la fabrication commerciale car la synthèse chimique est plus pratique. [18] L’amination de l’acide chloroacétique avec de l’ammoniac, qui produit de la glycine et du chlorure d’ammonium, [19] et la synthèse d’acides aminés de Strecker, utilisée aux États-Unis et au Japon, sont les deux procédures principales. [21] Cette méthode produit environ 15 000 tonnes par an. [22]
Dans la fabrication de l’EDTA, la glycine est également produite sous forme d’impureté à la suite de réactions avec le coproduit d’ammoniac. Bien que la glycine ne soit pas nécessaire dans l’alimentation humaine puisqu’elle est biosynthétisée dans l’organisme à partir de l’acide aminé sérine, qui est obtenu à partir du 3-phosphoglycérate, la capacité métabolique de biosynthèse de la glycine est insuffisante pour répondre à la demande de formation de collagène. [26] L’enzyme sérine hydroxyméthyltransférase catalyse cette transition dans la plupart des organismes en utilisant le cofacteur pyridoxal phosphate : [27]
glycine + N5,N10-méthylène tétrahydrofolate + H2O sérine + tétrahydrofolate
La glycine synthase catalyse la production de glycine dans le foie des vertébrés (également appelée enzyme de clivage de la glycine). Cette transformation s’inverse facilement : [27]
CO2 + NH+ 4 + N5,N10-méthylène tétrahydrofolate + NADH + H+ CO2 + NH+ 4 + N5,N10-méthylène tétrahydrofolate + NADH + H+ NAD+ + glycine + tétrahydrofolate
La glycine peut être obtenue à partir de la thréonine, de la choline ou de l’hydroxyproline par métabolisme inter-organe dans le foie et les reins, en plus d’être produite à partir de la sérine.
Taille Glycine Hiver
[28]
La glycine est décomposée de trois manières. Le mécanisme le plus courant chez les animaux et les plantes est l’inverse de la voie de la glycine synthase discutée précédemment. Le système enzymatique impliqué dans ce cas est connu sous le nom de système de clivage de la glycine : [27]
NAD+ + glycine + tétrahydrofolate CO2 + NH+ 4 + N5,N10-méthylène tétrahydrofolate + NADH + H+ CO2 + NH+ 4 + N5,N10-méthylène tétrahydrofolate + NADH + H+
La glycine est dégradée en deux étapes dans la seconde voie. La première étape consiste à utiliser la sérine hydroxyméthyl transférase pour inverser la production de glycine à partir de la sérine. La sérine déshydratase convertit ensuite la sérine en pyruvate. [27]
La D-aminoacide oxydase convertit la glycine en glyoxylate lors de la troisième étape de sa dégradation. Dans un processus dépendant du NAD+, la lactate déshydrogénase hépatique convertit le glyoxylate en oxalate. [27]
La demi-vie de la glycine et la vitesse à laquelle elle est éliminée de l’organisme varient considérablement selon le dosage.
[29] La demi-vie dans une recherche variait de 0,5 à 4,0 heures. [29]
Les antibiotiques qui ciblent le folate sont particulièrement sensibles à la glycine, et les niveaux de glycine dans le sang diminuent considérablement dans les minutes qui suivent les perfusions d’antibiotiques. Quelques minutes après l’administration, certains antibiotiques peuvent réduire les niveaux de glycine de plus de 90 %. [30]
